Історія відкриття й вивчення білків

Хімічний склад організмів. Загальне знайомство з білками. Роль білкових тіл у побудові живої матерії й у здійсненні процесів життєдіяльності. Особливості білкових тіл як носіїв життя. Сучасні подання про сутність життя й ролі білків у її здійсненні. Впровадження першого препарату білкової речовини. Роботи Я.Б. Беккари . Експерименти з білковими речовинами рослинного походження ( И.М.Руель , А. Пармантье й ін.). Експериментальні роботи з білковими речовинами тваринного походження (Ф. Кене, Ф. Вассерберг , И. Пленк ). Спроби А. Ф. Фукруа по встановленню будови білків і порівнянню білкових речовин різних тканин і рідин живого організму. Перші дані про елементарний склад білків ( Гей-Люссак і Тенар ). Роботи із установлення емпіричних формул білкових речовин ( Ш.А.Вюрц , е. Бауленхауер , е. Фреши й А. Валансьен і ін.). Відкриття амінокислот (Л.Н. Воклен , У.Г. Волластон , Г. Мульдер , А. Браконно й ін.). Спосіб зв’язку амінокислот у білковій молекулі. Роботи А.Я. Данилевського й е. Фишера. Синтез першого дипептида. Розвиток подань про структури білкової молекули (К.У. Линдерстрем-Ланг і др.). Вітчизняна хімія білка до 50-х років XX -століття. Відкриття Московського біохімічного інституту (1921). Роботи Н.Д. Зелінського як логічне продовження робіт е. Фишера. Фізико-хімічні методи дослідження білків в 30-40 гг. XX століття (Д.Л. Талмуд, П.В. Афанасьєв і ін.). Внесок Ф.И. Гізі, А.И. Коднева , П.Т. Ильенкова , А.Я. Данилевського, А.П. Сабанеева, Н.Н. Любавина й інших вітчизняних учених у розвиток подань про хімічну будову білка

III . Елементарний склад білків. Методи виділення й фракціонування білків

Основні хімічні елементи, що входять до складу білка, їхній процентний вміст. Поняття про фактора перерахування

Способи гомогенізації матеріалу: розмелювання на спеціальних млинах, здрібнювання в гомогенізаторах Уорринга й Поттера , ультразвуком, попеременним заморожуванням і відтаванням, осмотическим шоком, методом азотної бомби. Екстракція білків розчинами солей, буферними сумішами ( фосфатний , цитратний, боратний), органічними розчинниками (водяними розчинами одне- і багатоатомних спиртів, оцтової й дихлоруксусной кислот, ацетону й ін.). Методи фракціонування білків: висаджування, осадження органічними розчинниками (метиловим і етиловим спиртами, ацетоном, диоксаном і ін.); осадження солями важких металів ( Hg 2+ , Zn 2+ , Ca 2+ , Ba 2+ , Pb 2+ , Cu 2+ , і ін.), електрофорез рідинний, на папері й блоці агар-агару

IV . Гомогенность і молекулярна маса білків

Способи очищення білкових препаратів від низькомолекулярних домішок: діаліз, електродиализ, кристалізація й ильфильтрация . Методи визначення гомогенности білкових препаратів: по незалежності розчинності від кількості твердої фази, по хроматографической , електроогорепической і гравітаційної однорідності, по кристалличности, по змісту HS- групи й кінцевих амінокислот

Молекулярна маса білків. Поняття про фізичні й хімічні значення молекулярної маси білків

Методи визначення молекулярної маси білка: гравітаційний ( ультрацентрифугирование ), вискозометрический , осмометрический , електронно-мікроскопічний, хроматографический , хімічний, оптичний

V. Амінокислотний склад білків

Амінокислоти – основні структурні елементи всіх білків. Розмаїтість амінокислот. Природні амінокислоти. Поняття про рацемических і оптичні активні амінокислоти. Особливе значення для життя ? – амінокислот

Замінні й незамінні для людини амінокислоти

VI . Будова білкової молекули

Спосіб зв’язку амінокислот у білковій молекулі. Роботи А.Я. Данилевського й е. Фишера. Пептиди. Методи синтезу пептидів. Синтез пептидів по методу Р. Меррифильда .

Природні пептиди: карнозин , глутатион , офтальмовая кислота, окситоцин, вазопрессин, ораллондин і др.

Структура білкової молекули. Доказу поліпептидної теорії будови білка

Первинна структура білків. Схема встановлення первинної структури білка

Визначення N – і C -кінцевих амінокислот, розщеплення дисульфидних зв’язків і окислювання залишків цистеина в цистеиновую кислоту, селективний гідроліз трепсином і химотрипсином, фракціонування пептидів методом електрофореза й хроматографії, розшифровка первинної структури виділених пептидів, відтворення повної структури поліпептидного ланцюга. Характеристика первинної структури A – і B -ланцюгів інсуліну, ? – і ? – ланцюгів гемоглобіну й інших білків. Первинна структура й видова специфічність білків

Вторинна структура білків. Поняття про ? – і ? – конформациях поліпептидного ланцюга. Праві й ліві ? – спирали, їхня реалізація в білках і пептидах. Сили, що втримують поліпептидний ланцюг в ? – конформації . Зв’язок первинної вторинної структури білкової молекули. Ступінь спирализации поліпептидних ланцюгів білків

Третинна структура білків. Методи її виявлення. Роботи Дж. Кендрю , М. Петруца й Филипса по рентгеноструктурному аналізі третинної структури гемоглобіну. Типи зв’язків, що забезпечують підтримку структури білкової молекули. Гідрофобні зони в молекулах глобумерних білків. Пріоритет вітчизняних дослідників (Д.Л. Талмуда, Б.Н. Талмуда й П.В. Афанасьєва) у розробці вчення про орієнтацію гідрофобних і гідрофільних радикалів у процесі згортання поліпептидного ланцюга в глобулу. Динамічність третинної структури білків

Четвертинна структура білків. Субъединици, протомери й епимолекули ( мультимери ). Конкретні приклади четвертинної структури білків (інсулін, гемоглобін, вірус тютюнової мозаїки й т.п.). Типи зв’язків між субъединицами в епимолекуле .

VII . Властивості білків

Реакційна здатність білків. Хімічні властивості білків. Оптичні властивості білків. Амфотерность. Гезоелектическое стан білкової молекули. Нативние й денатуровані білки. Механізм денатурації білків

VIII . Номенклатура й класифікація білків

Прості (протеїни) і складні (протеїди) білки. Класифікація протеїнів за формою білкової молекули, по походженню, по амінокислотному складі. Характеристика деяких простих білків ( клупеин , фиброин шовку, яєчний і сироватковий альбуміни). Класифікація протеїдів. Білковий компонент і протепическая ? Група в протеїдах. Металлопротеиди ( феррипин ). Фосфопротеини (казеїн, фосфопротеиди яйця, пепсин). Гликопротеиди, хромопротеиди , мепопротеиди ? Нуклеотиди; тонка організація їх структури

IX . Біологічні функції білків

Білки – ферменти. Білки – гормони. Білки – антибіотики й ін. Характеристика найбільш вивчених представників білків і поліпептидів: окситоцин, вазопрессин, інсулін, гормон росту, рибонуклеаза , інтерферони й деякі інші. Перетворення білків ворганизме.

X . Сучасні дослідження в області хімії білка

Органічна хімія й біохімія: підходи до вивчення складних природних з’єднань. Синтез амінокислот і білків. Формування ензимологии. Вивчення хімічної природи биокатализаторов.

Хімія й клітка. Хімічні методи вивчення клітки. Цитохімія й біохімія, проблема організації клітки

Біохімічні дослідження вмедицине.

Створення біохімічних кафедр і лабораторій

Збережи - » Історія відкриття й вивчення білків . З'явився готовий твір.

Історія відкриття й вивчення білків





Шкільні предмети. Шкільна фізика. Уроки з англійської, французької, німецької мов.